ENFERMEDADES TRANSMITIDAS POR PRIONES

Introducción

Encefalopatías Espongiformes Transmisibles

Scrapie

Encefalopatía Espongiforme Bovina

Los priones y su biología

Kuru

Algunas cuestiones sin resolver…

Vigilancia epidemiológica de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en España y Europa

Notas

 

Figuras asociadas (PowerPoint)

 

 

Las Enfermedades por Priones (EP), y entre ellas la Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD), se han visto en estos últimos años catapultadas a la primera plana de la actualidad, debido fundamentalmente a la aparición de la Encefalopatía Espongiforme Bovina (BSE) primero y más tarde de la nueva variante de la CJD.

Además, estas enfermedades han generado numerosas controversias en toda la Unión Europea, y principalmente en el Reino Unido, sobre los potenciales riesgos de las mismas para la salud humana.

 

ENCEFALOPATÍAS ESPONGIFORMES TRANSMISIBLES (TSE)

Las encefalopatías espongiformes transmisibles (TSE) pertenecen a un grupo de enfermedades neurodegenerativas en animales y en el hombre que pueden transmitirse experimentalmente. La etiología de las TSE naturales en animales es, en la mayoría de los casos, desconocida. Su transmisión puede ser horizontal o vertical y en algunos casos existen factores genéticos implicados.

 

Scrapie

El scrapie es una enfermedad neurodegenerativa del sistema nervioso central que afecta a las ovejas y a las cabras. La enfermedad se conoce en Gran Bretaña y en otros países de Europa occidental desde hace unos 250 años y posteriormente ha sido descrita prácticamente en todo el mundo. Únicamente Australia y Nueva Zelanda parecen encontrarse en la actualidad libres de esta enfermedad. En 1936 la patología se pudo reproducir experimentalmente en Francia (Cuillé y Chelle, 1939) mediante la inyección intraocular, en ovejas sanas, de médula espinal procedente de una oveja enferma. De esta forma se pudo constatar el largo tiempo de incubación necesario para la aparición de los síntomas (entre 14 y 22 meses).

A principios de los años cincuenta se hizo patente la naturaleza atípica del supuesto patógeno por su extraordinaria resistencia a agentes fisicoquímicos que normalmente inactivan a los virus (Patisson, 1992). En esta época se constató la diferente susceptibilidad al scrapie entre distintas razas de ovejas y en 1965 se estableció el concepto de la barrera interespecífica en la transmisión del scrapie (Patisson, 1965). A partir de entonces se puso en duda la existencia de un ácido nucleico específico.

Finalmente, en 1982 se propuso la hipótesis del prion como una partícula infecciosa de naturaleza proteica responsable del scrapie (Prusiner, 1982).

La sintomatología del scrapie varía ampliamente en cada animal afectado, posiblemente debido a diferencias en la región cerebral afectada, y tiene un desarrollo muy lento. Los signos clínicos más tempranos incluyen cambios en el comportamiento y en el temperamento de los animales afectados. Estos cambios son seguidos por la tendencia del animal a rascarse y frotarse contra objetos fijos, aparentemente con el objetivo de aliviar el picor. Otros signos son la pérdida de coordinación (ataxia cerebelar), excesiva ingesta de líquido (polidipsia), pérdida de peso (a pesar de la retención del apetito), mordeduras en las patas, chasqueo de labios, y anomalías en el movimiento acompañadas de temblores y convulsiones.

Los síntomas de la enfermedad aparecen normalmente entre los 2 y 5 años de edad. Las ovejas pueden vivir entre 1 y 6 meses tras la aparición de los síntomas clínicos pero la muerte es inevitable (Stamp, 1962; Dickinson, 1964).

 

ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORME BOVINA (BSE)

En abril de 1985 se observó por primera vez en una granja del sur de Inglaterra, una vaca frisona adulta con un síndrome neurológico que fue descrito como "hipersensibilidad crónica con síndrome de descoordinación". En este animal se describió un cambio de carácter acompañado de comportamientos agresivos. Siete meses después, y hasta febrero del año 86, en el mismo rebaño se dieron nueve casos más con el mismo rango de síntomas clínicos. En noviembre de ese mismo año, el análisis histopatológico del cerebro de estos animales mostró una gran similitud existente con los cerebros de animales infectados por scrapie. Desde entonces un tipo similar de encefalopatía espongiforme se diagnosticó en varias vacas más e incluso en un antílope africano (Nyala). Hasta 1997 se han contabilizado 170.000 casos de BSE en Gran Bretaña. La importancia de la BSE, aparte de las consecuencias económicas para la industria derivada de la explotación de ganado vacuno, aumentó al considerarse el riesgo potencial que constituía para el hombre. Este riesgo se vio confirmado en 1995 cuando dos adolescentes murieron en Inglaterra con síntomas de la enfermedad de Creutzfeld-Jakob (CJD). Desde entonces 27 personas han muerto de lo que se conoce actualmente como la variante nueva de la enfermedad de Creutzfeld-Jakob (nvCJD) cuyo agente transmisible parece ser indistinguible del de la BSE (Pattison, 1997).

Los signos clínicos de la BSE aparecen típicamente entre los 4 y 5 años de edad como una aprehensión progresiva, hiperestesia y descoordinación del paso con una duración de 1 a 6 meses antes de la muerte.

La BSE se pudo originar por la transmisión del agente de scrapie desde la oveja hasta la vaca a través de una cadena alimentaria mediante el empleo de piensos suplementados con proteína de origen ovino cuyo proceso de fabricación había sido modificado poco tiempo antes (Wilesmith et al, 1988). Otra posible explicación establecería el origen de la enfermedad en los piensos contaminados con proteína procedente de animales salvajes en cautividad e infectados con algún tipo de encefalopatía espongiforme transmisible. Tras la transmisión inicial entre especies, el alimento contaminado por el agente causante de la BSE pudo contribuir al desarrollo de la epidemia. En 1988 Gran Bretaña y, posteriormente, otros países prohibieron la alimentación de rumiantes con piensos suplementados con proteína de rumiante. Actualmente existen indicios que sugieren que la epidemia se encuentra en declive.

La hipótesis que se desarrolló como causa de la BSE fue que durante 1981-2 se produjo una exposición brusca de una cabaña vacuna susceptible en suficientes cantidades a un agente scrapie que contaminaba las harinas de engorde, desarrollando la enfermedad tras una incubación media de 4-5 años.

La explicación más probable de la contaminación de estas harinas se basó de forma primordial en dos hechos. El primero fue que durante la década de los 70-80 se produjo un cambio fundamental en los procesos de fabricación de estas harinas, que detallaremos más adelante. Y en segundo lugar la alta prevalencia del scrapie en la cabaña de los corderos en el Reino Unido.

Desde los años 40 se venían fabricando estas harinas en el Reino Unido y en otros países, como Estados Unidos. En el proceso de fabricación de las mismos, se sometía a la masa inicial de restos animales a una fase de extracción de las grasas, mediante el uso de disolventes hidrocarbonados, como un paso previo para eliminar la fracción grasa. Posteriormente este material resultante bajo en grasas era sometido a otros procesos de cocción a variables temperaturas.

Al parecer la primera modificación que se produjo en los citados años, fue una reducción en el uso de estos disolventes, junto a un cambio en la temperatura de cocción que se aplicaba posteriormente. Por razones desconocidas los sistemas de procesamiento que utilizan la fase previa de disolución parecían más eficaces en la inactivación de posibles priones. Esto podría ser debido bien a una acción directa del material hidrocarbonado en el prion, a la posible mayor efectividad del uso del calor húmedo en la destrucción del prion, o a la presencia de ambos métodos aplicados en un producto con un bajo componente lipídico (< 1 %), que protegería menos a los posibles agentes presentes.

La segunda cuestión fundamental era la alta prevalencia del scrapie del cordero en este país. Esta se vio favorecida por la política de subvenciones de la Unión Europea, que al pagar a los ganaderos por cabeza de ganado, hizo que se mantuvieran con vida corderos hasta edades avanzadas, lo que facilitaba el desarrollo de esta enfermedad en los mismos, aumentando la posibilidad de que pudieran entrar en la cadena de producción de piensos.

Aunque no existe un consenso acerca del riesgo potencial de la BSE para el humano, las evidencias científicas actuales sugieren que este riesgo es probable que sea remoto y que el programa de vigilancia epidemiológica no demostrará ningún cambio en la epidemiología de la CJD en el futuro.

"El Gobierno Británico parecía escuchar tan solo lo que quería oír de lo que decían los científicos" "Su error fue considerar equivalente la ausencia de evidencias de riesgo con la evidencia de que el riesgo fuera nulo o bajo".

 

LOS PRIONES Y SU BIOLOGÍA

Prion: Proteinaceous infectious particles.

Los priones son los agentes causantes de un grupo de patologías neurodegenerativas letales características de mamíferos, también conocidas como encefalopatías espongiformes transmisibles.

La búsqueda de la entidad molecular constitutiva de este agente reveló como componente mayoritario, si no único, una proteína: PrPSc, proteína del prion de scrapie, y la ausencia de un ácido nucleico específico (Prusiner 1982, 1991).

Se denomina prion a la forma alterada de una proteína celular funcional (PrPC en mamíferos) que ha podido perder su función normal pero que ha adquirido la capacidad de transformar la forma normal en patológica.

En humanos, la enfermedad se manifiesta como demencia progresiva, mientras que en animales suele manifestarse como ataxias.

Como los virus, los priones pueden perpetuarse y multiplicarse causando enfermedad, pero al contrario que aquellos, los priones NO SON INMUNOGÉNICOS.

Los niveles más altos de PrPC se encuentran en cerebro, particularmente en el hipocampo, existiendo niveles significativos en corazón y músculo esquelético y, más bajos, en la mayoría de los órganos restantes excepto en hígado y en páncreas (Prusiner,1997).

En las patologías de priones, PrPC se transforma post-traduccionalmente en una isoforma generalmente denominada PrPSc (Prusiner 1991, 1997).

Aunque pueden presentar muchas isoformas, extracción con detergentes de fracciones de membranas de cerebros infectados generan unas varillas de unos 11 nm de diámetro y hasta 165 nm de longitud (de media: rango 25-550).

Los priones resisten intentos de inactivación por nucleasas, UV, agentes queladores, variación de pH, proteasas… Pero sí baja la infectividad con urea, hervir en SDS o autoclave a 132ºC durante más de 2 horas…

PrPC es sensible a la acción de proteasas y PrPSc, por el contrario, sufre una proteolisis limitada generando la forma truncada en el extremo N-terminal que agrega en forma de amiloides y retiene la infectividad. (Prusiner, 1991; Ghetti y cols., 1996).

El prion se une a la proteína PrPC produciendo nuevos priones por cambio de conformación. Al parecer se necesita una proteína-X celular para inducir dicho cambio.

El mecanismo mediante el cual se propagan los priones no se conoce con precisión. Aunque algunos investigadores siguen postulando la necesidad de un ácido nucleico específico de priones, no existen evidencias físicas ni químicas de su existencia. En el caso de existir, cabe esperar que dicha molécula dirija la replicación de priones empleando una estrategia similar a la de los virus.

El proceso de propagación de un prion se inicia con la interacción de la PrPSc exógena con PrPC o con una forma parcialmente desnaturalizada de ésta, PrP* (Scott y cols., 1989; Kocisko y cols., 1994). El reconocimiento de PrPSc ocurre a través de la región 96-167 Aa, siendo necesaria pero insuficiente la identidad de secuencia.

La infección ocurre a través de un complejo PrPC-PrPSc, cuya formación está gobernada por el grado de identidad de secuencia entre la proteína endógena y la exógena (Scott y cols., 1989; 1993).

Entre las enfermedades priónicas humanas se incluyen la enfermedad de Creutzfeld-Jakob (CJD), la enfermedad de Gerstmann-Straussler-Scheinker (GSS), el Insomnio Familiar Fatal (FFI) y el Kuru. Sin embargo, en los últimos años se han descrito una variedad de cuadros clínicos de etiopatogenia priónica que han ampliado el espectro clínico de estas enfermedades: demencia por prion sin patología característica, demencia con paraparesia espástica, demencia talámica, Encefalopatía espongiforme familiar asociada a nueva mutación en el gen PrP, Gliosis subcortical progresiva, enfermedad mental sin signos neurológicos. Asimismo, casos descritos como enfermedad de Alzheimer familiares han sido reexplorados y catalogados de origen priónico.

 

KURU

El Kuru, descrito en la población de las tribus Fore en Papua, Nueva Guinea, se relacionó con los rituales de canibalismo practicados por aquellas poblaciones. En la actualidad está en claro descenso, una vez abolidos esos hábitos. La enfermedad, de predominio en mujeres jóvenes y niños, se caracteriza por la instauración de un síndrome cerebeloso progresivo con temblor y disartria. La afectación cognoscitiva descrita es moderada, instaurándose en fases avanzadas. La duración de la enfermedad es, por lo general, menor de un año.

 

ALGUNAS CUESTIONES SIN RESOLVER…

Entre las incertidumbres actuales que podríamos citar, tenemos: ¿Cuál fue la vía de transmisión al humano de la BSE, oral al consumir productos de vacas enfermas, o por vía parenteral a través de derivados farmacológicos (como se especula en el caso de nvCJD aparecido en Francia)?. ¿Pueden aparecer otros fenotipos de la enfermedad en el humano?. ¿Pueden aparecer otros fenotipos de la enfermedad en pacientes de mas edad que no conozcamos todavía y nos puedan pasar desapercibidos en la actualidad, confundidos con enfermedades degenerativas comunes como la enfermedad de Alzheimer, u otras?. ¿Cuál es la infectividad real de los diversos productos derivados de la vaca o incluso de otros animales intermedios de la cadena alimenticia humana?. ¿Son completamente seguros los productos hemoderivados, plasma, sangre etc.?..

 

VIGILANCIA EPIDEMIOLÓGICA DE LA ENFERMEDAD DE CREUTZFELDT-JAKOB EN ESPAÑA Y EUROPA

Se actualiza y revisan los aspectos de la transmisibilidad hospitalaria y se establecen las medidas de prevención y seguridad a aplicar desde el ámbito general, en el que se incluyen los aspectos referidos a la atención de estos pacientes, la limpieza, desinfección y esterilización de los materiales utilizados, así como la actuación respecto a la eliminación de los residuos procedentes de los mismos. Se proponen las medidas de prevención específicas para aquellas Unidades/Servicios en los que la atención a estos pacientes puede ser más frecuente, incluyendo la visión desde el punto laboral referida a la Reglamentación Europea y Española en donde se establecen los derechos y deberes tanto del empresario como del trabajador y las medidas de actuación en caso de accidente durante el trabajo.

La Organización Mundial de la Salud (OMS), establece una clasificación de los órganos, tejidos y/o fluidos según el grado de infectividad encontrado en los estudios experimentales en animales de diferentes especies y los divide en cuatro categorías por orden decreciente de infectividad ( Categorías I a IV).

El Real Decreto 664/1997 de 12 de Mayo (BOE, 24 mayo 1997)(44), traspone al Derecho español el contenido de las DIRECTIVAS EUROPEAS (séptima Directiva 1990/679/CEE de 26 de noviembre, Directiva 1993/88/CEE de 12 de octubre y Directiva 1995/30/CE de 30 de junio), en el marco de la Ley 31/95 de 8 de noviembre sobre Prevención de Riesgos Laborales y como disposiciones mínimas generales aplicables a las actividades en las que los trabajadores estén o puedan estar expuestos a agentes biológicos debido a la naturaleza de su actividad laboral.

 

Notas:

1.   Para ver más información en la red, pulsar AQUÍ

2.      Para ver las verdaderas VACAS LOCAS, pulsar AQUÍ

 

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